ロイシンの機能

2011-11-05 :  理科部 部活
本日のテーマ:医薬品、薬事法、化学、アミノ酸、カルシウム、グルコサミン、医薬品業界。
本文の前に、
-・・・ -・-
blogramのランクインカテゴリについて、
昨日は、その後8:30頃に「アマチュア無線」が6位から5位にアップ。
ほか、下位に変化があった。
3桁ランクの「省エネ」が2桁に、4桁の「災害」が3桁に。
その後の変化はなくて、これが昨日の確定値。
ランクの数は 19、9、1、0、2、 1、1、0、0、1 (44) で、265pt。
ですが、今朝になって、
「大学野球」がスコア大幅ダウンでまた2位から3位にダウン。
「カルシウム」もスコアダウンで6位から7位にダウン。
ランクの数は 18、8、2、0、2、 0、2、0、0、1 (44) で、
換算ポイントは、263pt にまで下がった。
・-・ - -・

さて、本文。

マイコミジャーナル 11月4日(金)7時10分配信
東大、ロイシンによるGDHのアロステリック制御機構を解明
が目に入った。
(ほぼ全文を引用させて頂く)


  東京大学の研究チームは、好熱菌の炭素・窒素代謝を連結する酵素である
  グルタミン酸脱水素酵素(GDH)とロイシンとの複合体の立体構造を明らかにし、
  アロステリック制御機構を解明し、ロイシンによるアロステリック制御機構が
  ヒトなど哺乳類由来GDHと共通している可能性を示した。
  同成果は、同大生物生産工学研究センターの富田武郎 助教、同 葛山智久 准教授、
  同 西山真 教授らによるもので、米国生化学分子生物学会の学術誌
  「Journal of Biological Chemistry(JBC)」に掲載された。
  GDHは、α-ケトグルタル酸とグルタミン酸との間の可逆的変換を触媒する酵素だ。
  炭素・窒素代謝を連結する代謝の中枢を担うために、ほとんどの生物が
  この酵素を有している。好熱菌Thermus thermophilus由来GDHはロイシンによって
  強く活性化を受けるという特徴を有している。
  今回、研究チームはT. thermophilusのGDHとロイシンとの複合体の結晶構造を、
  高エネルギー加速器研究機構(KEK)の物質構造科学研究所放射光科学研究施設を
  用いて明らかにした。

  一般に、GDHは同一サブユニット6個からなるホモ6量体を形成することが知られて
  いるが、決定した構造は、互いに相同性を有するGdhA(制御サブユニット)4つと
  GdhB(触媒サブユニット)2つから構成されるヘテロ6量体であり、
  GDHとしては初めてのヘテロ6量体の構造となった。

  それらサブユニット間の境界領域に存在するポケットにロイシンが結合している
  ことが見出され、同部位へのロイシンの結合がGDHの活性化を引き起こすことが
  明らかとなった。

  ・・・・・

  研究チームがアミノ酸配列を比較したところ、T. thermophilusのGDHにおいて
  ロイシン結合に関わるアミノ酸残基がヒトやウシのGDHにも保存されており、
  哺乳類のGDHもまた同様な機構でロイシンによって活性化される可能性が考えられた。

  そこで、保存アミノ酸をロイシンが結合できなくなるように置換したヒトGDH2の
  変異酵素を作製し、ロイシンに対する感受性の変化を調べたところ、
  各変異体はロイシンによる活性化能を消失していることが判明した。
  この結果は、栄養シグナルとして機能するロイシンのセンシング機構の一端を
  明らかにしただけでなく、
  哺乳類のGDHの活性化についても重要な情報を提示することになったという。

  ・・・・・

以上。
オ ソ マ ツ で し た。   <(_ _)>

と云うことで、今日の 部活動 は終了です。   


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